Hämoglobin: Unterschied zwischen den Versionen

Aktuelle Version vom 17. Dezember 2019, 15:53 Uhr

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Blutfarbstoff, der aus Globin als Proteinanteil und aus der eisenhaltigen prosthetischen Gruppe Hämatin als aktives Zentrum der Sauerstoffbindung besteht. Jeder Erythrozyt besteht zu 90% aus Hämoglobin und damit enthält er ca. 250 Millionen Hämoglobin-Moleküle. Jedes Hämoglobinmolekül besteht aus vier Untereinheiten, die jede jeweils eine Häm-Gruppe enthalten. Im Zentrum der Häm-Gruppe ist ein Eisen-Ion gebunden. Dieses Eisen übt eine starke Anziehungskraft, sog. Affinität auf Sauerstoff aus, wodurch der Sauerstoff (bzw. jeweils ein Sauerstoffmolekül) an das Hämoglobin gebunden wird. Hämoglobin bindet den Sauerstoff (O₂) unter dem hohen Partialdruck der Einatmungsluft in den Lungen und färbt sich hellrot (Oxyhämoglobin), unter dem niedrigen Partialdruck in den peripheren Geweben infolge des Sauerstoffverbrauchs gibt das Oxyhämoglobin den Sauerstoff ab und färbt sich dabei dunkelrot (reduziertes Hämoglobin). Daraus ergibt sich die unterschiedliche Färbung arteriellen und venösen Blutes, wie auch die rötliche Farbe gut durchbluteter Haut und die bläuliche bei schlechter Sauerstoffsättigung des arteriellen Blutes. Das Hämoglobin bildet nach dem Bikarbonat den wichtigsten Puffer des Blutes zur Konstanthaltung seines pH. Unter blauroter Verfärbung des Blutfarbstoffs verdrängt Kohlenmonoxyd (CO) infolge höherer Bindungsstärke den Sauerstoff vom Hämoglobin, wodurch dieser nicht mehr in das Gewebe transportiert werden kann. Die resultierende Gewebserstickung bedingt die Giftigkeit des Kohlenmonoxids.

Hämoglobin ist also ein eisen(II)-haltiges «Farbproteid», bestehend aus Häm als prosthetischer Gruppe und aus Globin (ca. 94% des Hb).

Der Normalwert der Hb-Konzentration beträgt im Blut 134-173 g/l (m 153, w 145), in Ery 299-357 g/l; die Gesamtmenge beträgt beim Erwachsenen ~750 g (pro Ery 27-32 pg).

Biologische Funktionen:

a) Transport molekularen Sauerstoffs (O₂) durch umkehrbare Bildung von Oxy-Hb {stufenweise Bindung von 4 O₂ an die 4 Häme ohne Änderung der Wertigkeit des Eisens (Oxygenierung)}; die spezifische, von O₂-Partialdruck, Temperatur und Wasserstoffionenkonzentration bzw. CO₂-Spannung abhängige Sauerstoff-Kapazität beträgt 1,34 ml O2/g Hb; bei normalem Hb-Gehalt und normaler O₂-Sättigung werden ca. 21 ml O₂/100 ml Blut befördert.

b) Transport von Kohlendioxid (CO₂), und zwar ca. 20% des Blut-CO₂ in Carbamino-Hb (Hb-NHCOO-). -

c) Puffersubstanz, und zwar durch freie -COOH- und -NH₂-Gruppen (30% der Gesamtpufferkapazität des Blutes) sowie in Verbindung mit der Bildung von Oxy-Hb (Hb bindet als schwächere Säure aus Kohlensäure freigesetzte Wasserstoffionen, die in der Lunge, bei Bildung der stärkeren Säure Oxyhämoglobin = HbO₂, frei werden). Durch Einwirkung von Kohlenmonoxid (dessen Affinität zu Hb > 100mal grösser ist als die des O₂) erfolgt Umwandlung in Kohlenmonoxidhämoglobin, durch Oxidation erfolgt Bildung von Hämiglobin (Methämoglobin), durch H₂S die Bildung von Sulfhämoglobin (Blutgifte).

Nach der bei Abbau, Zerfall der roten Blutkörperchen erfolgenden Freisetzung des Hb erfolgt dessen Abbau zu Gallenfarbstoffen, Eisen und Globin.

https://de.wikipedia.org/wiki/Hämoglobin _{Wikipedia CC-by-sa-3.0}

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-Blutfarbstoff, der aus Globin als Proteinanteil und aus der eisenhaltigen prosthetischen Gruppe Hämatin als aktives Zentrum der Sauerstoffbindung besteht. Jeder [[Erythrozyt]] besteht zu 90% aus Hämoglobin und damit enthält er ca. 250 Millionen Hämoglobin-Moleküle. Jedes Hämoglobinmolekül besteht aus vier Untereinheiten, die jede jeweils eine Hämgruppe enthalten. Im Zentrum der Hämgruppe ist ein Eisen-Ion gebunden. Dieses Eisen übt eine starke Anziehungskraft, sog. Affinität auf [[Sauerstoff]] aus, wodurch der Sauerstoff (bzw. jeweils ein Sauerstoffmolekül) an das Hämoglobin gebunden wird. H. bindet den Sauerstoff (O<sub>2</sub>) unter dem hohen Partialdruck der Einatmungsluft in den Lungen und färbt sich hellrot (Oxyhämoglobin), unter dem niedrigen Partialdruck in den peripheren Geweben infolge des Sauerstoffverbrauchs gibt das Oxyhämoglobin den Sauerstoff ab und färbt sich dabei dunkelrot (reduziertes Hämoglobin). Daraus ergibt sich die unterschiedliche Färbung arteriellen und venösen Blutes, wie auch die rötliche Farbe gut durchbluteter Haut und die bläuliche bei schlechter Sauerstoffsättigung des arteriellen Blutes. Das Hämoglobin bildet nach dem Bikarbonat den wichtigsten Puffer des Blutes zur Konstanthaltung seines pH. Unter blauroter Verfärbung des Blutfarbstoffs verdrängt Kohlenmonoxyd (CO) infolge höherer Bindungsstärke den Sauerstoff vom Hämoglobin, wodurch dieser nicht mehr in das Gewebe transportiert werden kann. Die resultierende Gewebserstickung bedingt die Giftigkeit des Kohlenmonoxids.
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+Blutfarbstoff, der aus Globin als Proteinanteil und aus der eisenhaltigen prosthetischen Gruppe [https://de.wikipedia.org/wiki/H%C3%A4matine Hämatin] als aktives Zentrum der Sauerstoffbindung besteht. Jeder [[Erythrozyt]] besteht zu 90% aus Hämoglobin und damit enthält er ca. 250 Millionen Hämoglobin-Moleküle. Jedes Hämoglobinmolekül besteht aus vier Untereinheiten, die jede jeweils eine Häm-Gruppe enthalten. Im Zentrum der Häm-Gruppe ist ein Eisen-Ion gebunden. Dieses Eisen übt eine starke Anziehungskraft, sog. Affinität auf [[Sauerstoff]] aus, wodurch der Sauerstoff (bzw. jeweils ein Sauerstoffmolekül) an das Hämoglobin gebunden wird. Hämoglobin bindet den Sauerstoff (O<sub>2</sub>) unter dem hohen Partialdruck der Einatmungsluft in den Lungen und färbt sich hellrot (Oxyhämoglobin), unter dem niedrigen Partialdruck in den peripheren Geweben infolge des Sauerstoffverbrauchs gibt das Oxyhämoglobin den Sauerstoff ab und färbt sich dabei dunkelrot (reduziertes Hämoglobin). Daraus ergibt sich die unterschiedliche Färbung arteriellen und venösen Blutes, wie auch die rötliche Farbe gut durchbluteter Haut und die bläuliche bei schlechter Sauerstoffsättigung des arteriellen Blutes. Das Hämoglobin bildet nach dem Bikarbonat den wichtigsten Puffer des Blutes zur Konstanthaltung seines pH. Unter blauroter Verfärbung des Blutfarbstoffs verdrängt Kohlenmonoxyd (CO) infolge höherer Bindungsstärke den Sauerstoff vom Hämoglobin, wodurch dieser nicht mehr in das Gewebe transportiert werden kann. Die resultierende Gewebserstickung bedingt die Giftigkeit des Kohlenmonoxids.
-Hämoglobin ist also ein eisen(II)-haltiges «Farbproteid», bestehend aus [[Häm]] als [[prosthetische Gruppe|prosthetischer Gruppe ]]<nowiki />und aus Globin (ca. 94% des Hb).
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+Hämoglobin ist also ein eisen(II)-haltiges «Farbproteid», bestehend aus [[Häm]] als [[prosthetische Gruppe|prosthetischer Gruppe]] und aus Globin (ca. 94% des Hb).
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 Der Normalwert der Hb-Konzentration beträgt im Blut 134-173 g/l (m 153, w 145), in Ery 299-357 g/l; die Gesamtmenge beträgt beim Erwachsenen ~750 g (pro Ery 27-32 pg).
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 Biologische Funktionen:
-a) Transport molekularen Sauerstoffs (O<sub>2</sub>) durch umkehrbare Bildung von Oxy-Hb {stufenweise Bindung von 4 O2 an die 4 Häme ohne Änderung der Wertigkeit des Eisens (Oxygenierung)}; die spezifische, von O<sub>2</sub>-Partialdruck, Temperatur und Wasserstoffionenkonzentration bzw. CO<sub>2</sub>-Spannung abhängige Sauerstoff-Kapazität beträgt 1,34 ml O2/g Hb; bei normalem Hb-Gehalt und normaler O<sub>2</sub>-Sättigung werden ca. 21 ml O<sub>2</sub>/100 ml Blut befördert.
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+a) Transport molekularen Sauerstoffs (O<sub>2</sub>) durch umkehrbare Bildung von Oxy-Hb {stufenweise Bindung von 4 O<sub>2</sub> an die 4 Häme ohne Änderung der Wertigkeit des Eisens (Oxygenierung)}; die spezifische, von O<sub>2</sub>-Partialdruck, Temperatur und Wasserstoffionenkonzentration bzw. CO<sub>2</sub>-Spannung abhängige Sauerstoff-Kapazität beträgt 1,34 ml O2/g Hb; bei normalem Hb-Gehalt und normaler O<sub>2</sub>-Sättigung werden ca. 21 ml O<sub>2</sub>/100 ml Blut befördert.
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 b) Transport von Kohlendioxid (CO<sub>2</sub>), und zwar ca. 20% des Blut-CO<sub>2</sub> in Carbamino-Hb (Hb-NHCOO-). -
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 c) Puffersubstanz, und zwar durch freie -COOH- und -NH<sub>2</sub>-Gruppen (30% der Gesamtpufferkapazität des Blutes) sowie in Verbindung mit der Bildung von Oxy-Hb (Hb bindet als schwächere Säure aus Kohlensäure freigesetzte Wasserstoffionen, die in der Lunge, bei Bildung der stärkeren Säure Oxyhämoglobin = HbO<sub>2</sub>, frei werden). Durch Einwirkung von Kohlenmonoxid (dessen Affinität zu Hb > 100mal grösser ist als die des O<sub>2</sub>) erfolgt Umwandlung in Kohlenmonoxidhämoglobin, durch Oxidation erfolgt Bildung von Hämiglobin (Methämoglobin), durch H<sub>2</sub>S die Bildung von Sulfhämoglobin (Blutgifte).
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 Nach der bei Abbau, Zerfall der roten Blutkörperchen erfolgenden Freisetzung des Hb erfolgt dessen Abbau zu Gallenfarbstoffen, Eisen und Globin.
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 https://de.wikipedia.org/wiki/Hämoglobin [https://de.wikipedia.org/wiki/Wikipedia:Lizenzbestimmungen_Commons_Attribution-ShareAlike_3.0_Unported <sub>Wikipedia CC-by-sa-3.0</sub>]
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