Haemoglobin
A blood pigment consisting of globin as a protein component and the iron-containing prosthetic group Hematin as the active centre of oxygen binding. Each erythrocyte consists of 90% haemoglobin and thus contains about 250 million haemoglobin molecules. Each haemoglobin molecule consists of four subunits, each containing a haem group. An iron ion is bound in the centre of the heme group. This iron exerts a strong attraction, so-called affinity, on oxygen, whereby the oxygen (or one oxygen molecule in each case) is bound to the haemoglobin. Hemoglobin binds oxygen (O2) under the high partial pressure of inhalation air in the lungs and turns light red (oxyhaemoglobin), under the low partial pressure in peripheral tissues due to oxygen consumption, oxyhaemoglobin releases oxygen and turns dark red (reduced hemoglobin). This results in the different colouring of arterial and venous blood, as well as the reddish colour of skin with good blood circulation and the bluish colour in case of poor oxygen saturation of the arterial blood. After bicarbonate, hemoglobin forms the most important buffer in the blood to keep its pH constant. Under a purple discoloration of the blood pigment, carbon monoxide (CO) displaces the oxygen from the haemoglobin as a result of higher binding strength, so that it can no longer be transported into the tissue. The resulting tissue nitrogenization causes the toxicity of carbon monoxide.
Haemoglobin is therefore an iron(II)-containing "colour defence", consisting of haem as prosthetic group and globin (approx. 94% of Hb).
The normal value of the Hb concentration in blood is 134-173 g/l (m 153, w 145), in Ery 299-357 g/l; the total amount in adults is ~750 g (per Ery 27-32 pg).
Biological functions:
a) Transport molekularen Sauerstoffs (O2) durch umkehrbare Bildung von Oxy-Hb {stufenweise Bindung von 4 O2 an die 4 Häme ohne Änderung der Wertigkeit des Eisens (Oxygenierung)}; die spezifische, von O2-Partialdruck, Temperatur und Wasserstoffionenkonzentration bzw. CO2-Spannung abhängige Sauerstoff-Kapazität beträgt 1,34 ml O2/g Hb; bei normalem Hb-Gehalt und normaler O2-Sättigung werden ca. 21 ml O2/100 ml Blut befördert.
b) Transport von Kohlendioxid (CO2), und zwar ca. 20% des Blut-CO2 in Carbamino-Hb (Hb-NHCOO-). -
c) Puffersubstanz, und zwar durch freie -COOH- und -NH2-Gruppen (30% der Gesamtpufferkapazität des Blutes) sowie in Verbindung mit der Bildung von Oxy-Hb (Hb bindet als schwächere Säure aus Kohlensäure freigesetzte Wasserstoffionen, die in der Lunge, bei Bildung der stärkeren Säure Oxyhämoglobin = HbO2, frei werden). Durch Einwirkung von Kohlenmonoxid (dessen Affinität zu Hb > 100mal grösser ist als die des O2) erfolgt Umwandlung in Kohlenmonoxidhämoglobin, durch Oxidation erfolgt Bildung von Hämiglobin (Methämoglobin), durch H2S die Bildung von Sulfhämoglobin (Blutgifte).
Nach der bei Abbau, Zerfall der roten Blutkörperchen erfolgenden Freisetzung des Hb erfolgt dessen Abbau zu Gallenfarbstoffen, Eisen und Globin.
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